Альфа-спираль
Альфа-спираль (α-спираль) — вторичной структуры белков, который имеет форму правозакрученой винтовой линии и в котором каждая аминогруппа (-NH) в каркасе образует водородную связь с карбонильной группой (-C=O) аминокислоты, находящейся на 4 аминокислоты раньше (водородная связь [math]\displaystyle{ i +4 \rightarrow i }[/math]). Этот элемент вторичной структуры иногда также называется классической альфа-спиралью Полинга — Кори — Брэнсона по именам авторов, впервые описавших эту структуру в 1951 году[1][2].
Параметры идеальной α-спирали:
- число аминокислотных остатков на виток спирали — 3,6-3,7
- диаметр спирали — 1,5 нм
- шаг спирали — 0,54 нм
- на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм
Такие параметры вычислены исходя из предположения, что конформация всех аминокислотных остатков (углы φ и ψ), входящих в состав α-спирали, одинакова. Однако в реальных белках конформации отдельных аминокислотных остатков немного различаются, что может приводить к небольшому искривлению оси спирали, к разному количеству аминокислотных остатков в витках спирали и т. п.
Примечания
- ↑ PAULING L., COREY R.B., BRANSON HR. The structure of proteins; two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1951. — Vol. 37. — P. 205—211. — doi:10.1073/pnas.37.4.205. — PMID 14816373.
- ↑ PAULING L., COREY RB. Atomic coordinates and structure factors for two helical configurations of polypeptide chains (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1951. — Vol. 37. — P. 235—240.. — PMID 14834145.
См. также
- Вторичная структура
- Мотив (молекулярная биология)
- β-листы, складчатые слои — другой распространенный вариант вторичной структуры.
- β-цилиндр
- β-сэндвич
- Прионы
Литература
 |
| Спирали | | |
|---|---|---|
| Расширения | ||
| Сверхвторичная структура | ||
